Fermentai

Metabolizmą organizme galima apibūdinti kaip visų cheminių transformacijų, į kurias patenka iš išorės junginiai, visuma. Šie pokyčiai apima visus žinomus cheminių reakcijų tipus: tarpinių modulinių funkcinių grupių perkėlimą, hidrolizuotų ir nehidrolizuotų cheminių jungčių skilimą, tarpgrupę molekulę, naują cheminių jungčių formavimąsi ir redokso reakcijas. Tokios reakcijos kūne vyksta ypač dideliu greičiu tik esant katalizatoriams. Visi biologiniai katalizatoriai yra baltymingos medžiagos ir yra fermentai (toliau F) arba fermentai (E).

Fermentai nėra reakcijos komponentai, bet tik pagreitina pusiausvyros pasiekimą, didinant tiesioginės ir atvirkštinės transformacijos greitį. Reakcijos pagreitis vyksta dėl sumažėjusios aktyvacijos energijos - tai energijos barjeras, atskiriantis vieną sistemos būseną (pradinį cheminį junginį) nuo kitos (reakcijos produktas).

Fermentai pagreitina įvairias organizmo reakcijas. Taigi gana paprasta tradicinės chemijos požiūriu, vandens suskaidymo iš anglies rūgšties reakcija su CO susidarymu2 reikalauja dalyvauti fermento, nes be to, per lėtai reguliuojamas kraujo pH. Dėl katalizinio fermentų poveikio organizme tampa įmanoma, kad tokios reakcijos atsirastų, kad be katalizatoriaus būtų šimtai ir tūkstančiai kartų lėtesni.

Fermentų savybės

1. Poveikis cheminės reakcijos greičiui: fermentai padidina cheminės reakcijos greitį, tačiau jie patys nevartoja.

Reakcijos greitis yra reakcijos komponentų koncentracijos pokytis vienetu metu. Jei jis eina į priekį, tai yra proporcinga reaguoja- mųjų medžiagų koncentracijai, jei tai yra priešinga kryptimi, tada ji yra proporcinga reakcijos produktų koncentracijai. Tiesioginių ir atvirkštinių reakcijų greičio santykis vadinamas pusiausvyros konstanta. Fermentai negali pakeisti pusiausvyros konstantos vertės, tačiau pusiausvyros būsena esant fermentams vyksta greičiau.

2. Fermentų veikimo specifiškumas. Kūno ląstelėse vyksta 2-3 tūkstančiai reakcijų, kurių kiekvienas katalizuoja tam tikras fermentas. Fermento specifiškumas yra gebėjimas pagreitinti vienos konkrečios reakcijos eigą, nekeičiant kitų gretimų, net labai panašių.

Absoliutus - kai F katalizuoja tik vieną specifinę reakciją (arginazė - arginino skaidymas)

Santykinis (grupės specifikacija) - F katalizuoja tam tikrą reakcijų klasę (pvz., hidrolizinį skilimą) arba reakcijas, dalyvaujant tam tikrai medžiagų grupei.

Fermentų specifiškumas priklauso nuo jų unikalią aminorūgščių seką, kurioje priklauso aktyviojo centro, kuris sąveikauja su reakcijos komponentais, konformacija.

Cheminė medžiaga, kurios cheminę konversiją katalizuoja fermentas, yra vadinama pagrindas ( S ).

3. Fermentų aktyvumas - gebėjimas įvairiais laipsniais paspartinti reakcijos greitį. Veikla, išreikšta:

1) Tarptautiniai veiklos vienetai - (TV) fermento kiekis, katalizuojantis 1 μM substrato konversiją 1 min.

2) Katal (kat) - katalizatoriaus (fermento) kiekis, galintis per 1 sekundę paversti 1 molio substratą.

3) Specifinė veikla - vienetų aktyvumo vienetų skaičius (išvardytas pirmiau) tiriamajame bandinyje ir bendra baltymo masė šiame mėginyje.

4) Dažniausiai naudojamas molinis aktyvumas - substrato molekulių, paverčiamų viena fermento molekule per minutę, skaičius.

Veikla pirmiausia priklauso nuo temperatūros. Tas pats fermentas pasižymi didžiausiu aktyvumu optimalią temperatūrą. F gyvybiniam organizmui ši vertė yra ne didesnė kaip + 37,0 ° C, priklausomai nuo gyvūno rūšies. Kai temperatūra mažėja, Braunijos judėjimas sulėtėja, difuzijos greitis mažėja, todėl komplekso formavimo procesas tarp fermento ir reakcijos komponentų (substratų) sulėtėja. Jei temperatūra pakyla virš +40 - +50 ° С, fermento molekulė, kuri yra baltymas, yra denatūracijos procesas. Tuo pat metu cheminės reakcijos greitis smarkiai sumažėja (4.3.1 pav.).

Fermentų aktyvumas taip pat priklauso nuo terpės pH. Daugumai jų yra tam tikra optimali pH vertė, kai jų aktyvumas yra didžiausias. Kadangi ląstelėje yra šimtai fermentų ir kiekvienam iš jų yra skirtingi pH optimizavimo ribos, pH pokyčiai yra vienas iš svarbių fermentinio aktyvumo reguliavimo veiksnių. Taigi dėl vienos cheminės reakcijos, kurioje dalyvauja tam tikras fermentas, kurio pH yra 7,0-7,2, susidaro produktas, kuris yra rūgštis. Tuo pačiu metu pH vertė pasislenka į 5,5 - 6,0. Fermento aktyvumas smarkiai sumažėja, produkcijos susidarymo greitis lėtėja, bet jis aktyvina kitą fermentą, kurio pH vertės yra optimalios, o pirmosios reakcijos produktas dar labiau chemiškai transformuojasi. (Kitas pavyzdys apie pepsiną ir tripsiną).

Cheminis fermentų pobūdis. Fermento struktūra. Aktyvūs ir allosteriniai centrai

Visi fermentai yra baltymai, kurių molekulinė masė yra nuo 15 000 iki kelių milijonų Da. Pagal cheminę struktūrą išskiriami paprasti fermentai (jie susideda tik iš AK) ir kompleksiniai fermentai (jie turi neuždarinę dalį arba protezų grupę). Baltymų dalis vadinama - apoinzimas ir ne baltymų, jei jis kovalentiškai susijęs su apofermentu, vadinamas kofermentas ir jei ryšys yra ne kovalentinis (joninis, vandenilio) - kofaktorius. Protozo grupės funkcijos yra tokios: dalyvavimas katalizės akte, kontakto tarp fermento ir substrato įgyvendinimas, fermento molekulės stabilizavimas kosmose.

Neorganinės medžiagos - cinkas, varis, kalis, magnis, kalcis, geležis ir molibdeno jonai - paprastai veikia kaip kofaktorius.

Kofermentai gali būti laikomi neatskiriama fermento molekulės dalimi. Tai organinės medžiagos, tarp kurių skiriamos: nukleotidai (ATP, PFI ir tt), vitaminai arba jų dariniai (TDF - iš tiamino (B1 ) FMN - iš riboflavino (B2 ), kofermentas A - iš pantoteno rūgšties (B3 ), NAD ir tt) ir tetrapirrolo kofermentai - hemes.

Katalizuojant reakciją, ne visa fermento molekulė sąlyčio su substratu, bet tam tikra jos dalis, vadinama aktyvus centras. Ši molekulės zona nėra susidedanti iš aminorūgščių sekos, bet susidaro, kai baltymo molekulė sukama į tretinę struktūrą. Atskirti aminorūgščių skyriai artėja vienas į kitą, formuojantys konkrečią aktyviojo centro konfigūraciją. Svarbus aktyvaus centro struktūros bruožas yra tai, kad jo paviršius papildo pagrindo paviršių, t. Y. šios fermento zonos AA likučiai gali patekti į cheminę sąveiką su tam tikromis substrato grupėmis. Jūs galite tai įsivaizduoti Aktyvus fermento centras sutampa su pagrindo struktūra kaip raktu ir spyna.

In aktyvus centras yra dvi zonos: suspaudimo centras, atsakingas už substrato pritvirtinimą, ir katalizatorius, atsakingas už cheminę substrato virsmą. Daugumos fermentų katalizinio centro sudėtyje yra tokių AK, kaip Ser, Cis, His, Tyr, Liz. Kompleksiniai fermentai kataliziniame centre turi kofaktorių arba kofermentą.

Be aktyviojo centro, daugelis fermentų yra reguliuojamo (allosterinio) centro. Su šia fermento sritimi bendrauja su medžiagomis, kurios veikia jo katalizinį aktyvumą.

Fermentų veikimo mechanizmas

Katalizės aktas susideda iš trijų pakopų.

1. Fermento-substrato komplekso susidarymas sąveikoje per aktyvų centrą.

2. Substrato sujungimas įvyksta keliuose aktyviojo centro taškuose, dėl kurio keičiasi substrato struktūra, jos deformacija dėl molekulės jungties energijos pokyčių. Tai antrasis etapas, vadinamas pagrindo aktyvavimu. Kai taip atsitinka, tam tikras cheminis substrato modifikavimas ir jo transformavimas į naują produktą ar produktus.

3. Dėl šios transformacijos naujoji medžiaga (produktas) praranda gebėjimą likti aktyvioje fermento ir fermento substrato centre, arba, greičiausiai, fermento produktų kompleksas dissociuoja (skaido).

Katalizinių reakcijų tipai:

A + E = AE = BU = E + B

A + B + E = AE + B = ABE = AB + E

AB + E = ABE = A + B + E, kur E yra fermentas, A ir B yra substratai arba reakcijos produktai.

Fermentiniai efektoriai - medžiagos, kurios keičia fermentinės katalizės greitį ir reguliuoja metabolizmą per šį procesą. Tarp jų yra inhibitorių - slopinantį reakcijos greitį ir aktyvatorius - pagreitinant fermentinę reakciją.

Priklausomai nuo reakcijos slopinimo mechanizmo, išskiriami konkurencingi ir nekonkurencingi inhibitoriai. Konkurencingos inhibitoriaus molekulės struktūra yra panaši į substrato struktūrą ir sutampa su aktyviojo centro paviršiumi kaip raktu su užraktu (ar beveik sutampa). Tokio panašumo laipsnis gali būti net didesnis nei su substratu.

Jei A + E = AE = BU = E + B, tada AND + E = IE ¹

Mažėja fermento, galinčio katalizuoti, koncentracija ir ryškių reakcijos produktų susidarymo greitis (4.3.2 pav.).

Didelė dalis endogeninės ir egzogeninės kilmės cheminių medžiagų (t. Y. Ksenobiotikų, kurie yra organizme susidarę ir patenkantys iš išorės) veikia kaip konkurencingi inhibitoriai. Endogeninės medžiagos yra metabolizmo reguliatoriai ir vadinami antimetabolitais. Daugelis iš jų yra naudojami vėžio ir mikrobų ligų, TC gydymui. jie slopina pagrindines mikroorganizmų (sulfonamidų) ir naviko ląstelių metabolines reakcijas. Tačiau su substrato pertekliumi ir maža konkurencinio inhibitoriaus koncentracija jo veiksmai yra atšaukti.

Antrojo tipo inhibitoriai yra nekonkurencingi. Jie sąveikauja su fermentu už aktyviojo centro ribų, o substrato perteklius nekeičia jų slopinamojo gebėjimo, kaip ir konkurencinių inhibitorių atveju. Šie inhibitoriai sąveikauja arba su tam tikromis fermento grupėmis (sunkieji metalai yra susiję su Ci-tioolio grupėmis), arba dažniausiai reguliavimo centras, kuris sumažina aktyviojo centro jungimosi gebą. Iš tikrųjų inhibavimo procesas yra visiškas arba dalinis fermento aktyvumo slopinimas, išlaikant jo pirminę ir erdvinę struktūrą.

Taip pat yra grįžtamas ir negrįžtamas slopinimas. Negrįžtami inhibitoriai inaktyvuoja fermentą, susidaro cheminis ryšys su AK ar kitomis struktūros dalimis. Tai paprastai yra kovalentinis ryšys su viena iš aktyviojo centro svetainių. Toks kompleksas praktiškai nėra suskaidytas fiziologinėmis sąlygomis. Kitu atveju inhibitorius pažeidžia konforminę fermento molekulės struktūrą - sukelia jo denatūravimą.

Grįžtamųjų inhibitorių poveikis gali būti pašalintas, kai substratas yra gausus arba veikia medžiagų, kurios keičia inhibitoriaus cheminę struktūrą. Konkurencingi ir nekonkurencingi inhibitoriai dažniausiai yra grįžtami.

Be inhibitorių, taip pat žinomi fermentinės katalizės aktyvatoriai. Jie yra:

1) apsaugo fermento molekulę nuo inaktyvuojančių poveikių,

2) sudaro kompleksą su substratu, kuris aktyviau asocijuojasi su aktyviu F centru

3) sąveikauja su ketvirtinės struktūros fermentu, atskiriami jo subvienetai ir taip atidaro substrato prieigą prie aktyviojo centro.

Fermentų pasiskirstymas organizme

Enzimai, dalyvaujantys baltymų, nukleorūgščių ir energijos metabolizmo fermentų sintezėje, yra visuose kūno ląstelėse. Tačiau ląstelės, kurios atlieka specialias funkcijas, turi specialius fermentus. Taigi Langerhans salelių ląstelėse kasoje yra fermentų, katalizuojančių hormonų insulino ir gliukagono sintezę. Fermentai, būdingi tik tam tikrų organų ląstelėms, yra vadinami organais: arginazė ir urokinazė - kepenys, rūgšties fosfatazė - prostacija. Atsižvelgiant į tokių fermentų koncentracijos kraujyje pasikeitimą, vertinama šių organų patologijų buvimas.

Ląstelėje atskiri fermentai yra paskirstomi visoje citoplazmoje, kiti yra įterpti į mitochondrijų ir endoplazminio retikulumo membranas, tokie fermentai sudaro sekcijas, kuriose atsiranda tam tikri glaudžiai susiję metabolizmo etapai.

Daugelis fermentų formuojasi ląstelėse ir išsiskiria į anatomines ertmes neaktyvioje būsenoje - tai yra proenzimai. Dažnai fermentų forma formuojasi proteolitiniai fermentai (baltymų skilimas). Tada, veikiant pH arba kitiems fermentams ir substratams, jų cheminė modifikacija įvyksta ir aktyvus centras tampa prieinamas substratams.

Taip pat yra izofermentų - fermentų, kurie skiriasi molekulinės struktūros, tačiau atlieka tą pačią funkciją.

Nomenklatūra ir fermentų klasifikacija

Fermento pavadinimas susideda iš šių dalių:

1. Pagrindo, su kuriuo jis sąveikauja, pavadinimas

2. katalizuotos reakcijos pobūdis

3. fermentų klasės pavadinimas (tačiau tai neprivaloma)

piruvat-dekarboksil-aza, sukcinatas-dehidrogenas-aza

Kadangi apie 3 tūkstančius fermentų jau žinoma, jie turi būti klasifikuojami. Šiuo metu priimta tarptautinė fermentų klasifikacija, pagrįsta katalizuotos reakcijos tipu. Yra 6 klasės, kurios savo ruožtu yra suskirstytos į keletą poklasių (šioje knygoje pateikiama tik pasirinktinai):

1. Oksidoreduktazė. Katalizuoti redokso reakcijas. Padalinta į 17 poklasių. Visi fermentai turi ne baltymų porciją hemos arba vitamino B darinių pavidalu.2, In5. Substratas, kuriame vyksta oksidacija, veikia kaip vandenilio donoras.

1.1. Dehidrogenazės išskiria vandenilį iš vieno substrato ir perkelia į kitus substratus. Kofermentai NAD, NADF, FAD, FMN. Jie priima fermento suskaidytą vandenilį, paverčiant sumažintomis formomis (NADH, NADPH, FADH) ir perkelia į kitą fermento-substrato kompleksą, kuriame jis yra pateiktas.

1.2. Oksidazės katalizuoja vandenilio perkėlimą į deguonį, kad sudarytų vandenį arba H2Oi2. F. kvėpavimo takų cihtochromo oksidazė.

RH + NAD H + O2 = ROH + NAD + H2O

1.3. Monooksidazė - citochromas P450. Savo struktūroje tuo pačiu metu yra hemo- ir flavoproteinas. Ji hidroksiluoja lipofilinius ksenobiotikus (pagal anksčiau aprašytą mechanizmą).

1.4. Peroksidazės ir katalazės - katalizuoja vandenilio peroksido, susidarančio metabolinių reakcijų metu, skilimą.

1.5. Oksigenazė - katalizuoja deguonies pridėjimą prie substrato.

2. Transferazės - katalizuoja įvairių radikalų perkėlimą iš donoro molekulės į akceptorinę molekulę.

A a + E + B = Ea + A + B = E + Ba + A

2.1. Metiltransferazė (CH3-)

2.2. Karboksil- ir karbamoiltransferazė.

2.2. Acilftransferazė - Koenzimas A (acilo grupės perkėlimas - R - C = O).

Pavyzdys: neuromediatoriaus acetilcholino sintezė (žr. Skyrių "Baltymų metabolizmas").

2.3. Heksoziltransferazė - katalizuoja glikozilo likučių pernešimą.

Pavyzdys: gliukozės molekulės skilimas iš glikogeno fosforilaze.

2.4. Aminotransferazės - amino grupių perdavimas

R1-CO-R2 + R1-CH-NH 3 - R2 = R1-CH-NH 3 - R2 + R1-CO-R2

Žaisti svarbų vaidmenį transformuojant AK. Bendrasis kofermentas yra piridoksalio fosfatas.

Pavyzdys: alanino aminotransferazė (AlAT): piruvatas + glutamatas = alaninas + alfa-ketoglutaratas (žr. Skyrių "Baltymų metabolizmas").

2.5. Fosfotransferazė (kinazė) - katalizuoja fosforo rūgšties likučių perkėlimą. Daugeliu atvejų fosfato donoras yra ATP. Gliukozės suskaidymo procese dažniausiai dalyvauja šios klasės fermentai.

3. Hidrolazės - katalizuoja hidrolizės reakcijas, t. Y. medžiagų suskaidymas su prisijungimu vandens susiliejimo vietoje. Ši klasė apima daugiausia virškinimo fermentus, jie yra vienkomponentiniai (neturi baltymų dalelių)

R1-R2 + H2O = R1H + R2OH

3.1. Esterazė - susilygina esterio jungtis. Tai yra didelis fermentų poklasis, katalizuojantis tiolio esterių, fosforesterių hidrolizę.
Pavyzdys: lipazė.

3.2. Glikozidazės skaido glikozidinius ryšius polio ir oligosacharido molekulėse.

3.3. Peptidaziai katalizuoja peptidinių jungčių hidrolizę.

Pavyzdys: karboksipeptidazė, chimotripsinas, tripsinas.

3.5. Amidase - suskaido amidines obligacijas (CO-NH 2 )

Pavyzdys: arginazė (karbamido ciklas).

4. LiAZ - katalizuoja molekulių skilimo reakciją be vandens. Šie fermentai turi ne baltymų porciją tiamino pirofosfato pavidalu (B1) ir piridoksalio fosfatas (B6)

4.1. Komunikacijos nuorodos CC Jie paprastai vadinami dekarboksilais.

4.2. Ryšio ryšiai (hidratazės dehidratazė) С-О.

4.3. Ryšio komunikacija C-N.

4.4. Komunikacijos nuorodos C-S.

5. Izomerazės - katalizuoja izomerizacijos reakcijas.

Pavyzdys: fosfopentozės izomerazė, pentozės fosfato izomerazė (fosforo pentozės fosforo takelio neoksidacinio šakos fermentai).

6. Ligazės katalizuoja sudėtingesnių medžiagų sintezę iš paprastų. Tokios reakcijos yra susijusios su ATP energijos sąnaudomis. Prie tokių fermentų pavadinimo pridedate "sintetazė".

NUORODOS IV SKYRIUI.3.

1. Bieshevsky A. S., Tersenov O. A. Biochemija gydytojui // Jekaterinburgas: Uralo darbininkas, 1994, 384 p.;

2. Knorre DG, Myzina S. D. Biologinė chemija. - M.: aukštesnis. wk 1998, 479;

3. Filippovichas J. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Seminaras bendrosios biochemijos // M.: Izglītība, 1982, 311 p.

4. Leningeris A. Biochemija. Ląstelės struktūros ir funkcijų molekulinis pagrindas // M.: Mir, 1974, 956 pp.;

5. Pustovalova L. M. Seminaras apie biochemiją // Rostovas prie Dono: "Feniksas", 1999, 540 p.

© ir a ir t prie t F ir s bei k ir
jiems. L.V. Kirensky 1998-2007

[įvyko klaida apdorojant šią direktyvą]

Fermentai

Maisto komponentai - fermentai

Fermentai - mitybos komponentai

Fermentai yra ypatingas baltymų tipas, kurio gamta atlieka įvairių cheminių procesų katalizatorių vaidmenį.

Ši sąvoka yra nuolat girdima, tačiau ne visi supranta, kas yra fermentas arba fermentas, kokia funkcija ši medžiaga atlieka, taip pat kaip fermentai skiriasi nuo fermentų ir ar jie iš esmės skiriasi. Visa tai dabar ir sužinok.

Be šių medžiagų, žmonės ar gyvūnai negalėtų virškinti maisto. Pirmą kartą žmonės ėmėsi naudoti fermentus kasdieniame gyvenime daugiau nei prieš 5000 metų, kai mūsų protėviai išmoko pieną laikyti "induose" iš gyvūnų skrandžių. Esant tokioms sąlygoms, fermento įtaka pieno paverčia sūriu. Ir tai tik vienas pavyzdys, kaip fermentas veikia kaip katalizatorius, pagreitinantis biologinius procesus. Šiandien fermentai yra būtini pramonėje, jie yra svarbūs cukraus, margarinų, jogurtų, alaus, odos, tekstilės, alkoholio ir net betono gamybai. Šios naudingos medžiagos taip pat yra plovikliuose ir skalbinių plovikliuose - jie padeda pašalinti dėmę esant žemai temperatūrai.

Discovery istorija

Fermentas yra išverstas iš graikų kalbos žodžių "sourdough". Žmonės atrado šią medžiagą dėl to, kad 16-ajame amžiuje gyveno olandas Janas Baptista Van Helmontas. Vienu metu jis labai susipazino su alkoholio fermentacija ir tyrimo metu nustatė, kad nežinoma medžiaga, kuri pagreitina šį procesą. Olandas vadino fermentu, vadinamą "fermentacija". Tada, beveik tris šimtmečius vėliau, prancūzas Louisas Pasteuras, taip pat stebėdamas fermentacijos procesus, priėjo prie išvados, kad fermentai yra ne kas kita kaip gyvosios ląstelės medžiagos. Po kurio laiko vokietis Edwardas Buchneris išskyrė fermentą iš mielių ir nusprendė, kad ši medžiaga nėra gyvas organizmas. Jis taip pat davė jam savo vardą - "zimaza". Po kelerių metų kitas vokietis Willy Kühne pasiūlė, kad visi baltymų katalizatoriai būtų suskirstyti į dvi grupes: fermentus ir fermentus. Be to, jis pasiūlė pavadinti antrą terminą "raumenis", kurio veiksmai skleidžiami už gyvų organizmų ribų. Ir tik 1897 m. Baigėsi visi moksliniai ginčai: buvo nuspręsta naudoti abi sąvokas (fermentą ir fermentą) kaip absoliučius sinonimus.

Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė

Visi fermentai yra baltymai, bet ne visi baltymai yra fermentai. Kaip ir kiti baltymai, fermentai susideda iš amino rūgščių. Ir įdomu, kad kiekvieno fermento sukūrimas eina nuo šimto iki vieno milijono aminorūgščių, įstrigusių kaip perlas ant stygos. Bet šis siūlas niekada netgi - paprastai išlenktas šimtą kartų. Taigi, kiekvienam fermentui sukurta unikali trimatis struktūra. Tuo tarpu fermento molekulė yra palyginti didelė forma, ir tik nedidelė jos struktūros dalis, taip vadinamas aktyvus centras, dalyvauja biocheminėse reakcijose.

Kiekviena aminorūgštis yra susieta su kitu konkrečiu cheminiu ryšiu ir kiekvienas fermentas turi savo unikalią aminorūgščių seką. Dauguma jų sukuria apie 20 rūšių aminų. Net nedideli aminorūgščių seka gali žymiai pakeisti fermento išvaizdą ir "talentus".

Biocheminės savybės

Nors gamtoje dalyvaujantys fermentai turi daugybę reakcijų, jie visi gali būti suskirstyti į 6 kategorijas. Atitinkamai, kiekviena iš šių šešių reakcijų vyksta priklausomai nuo tam tikro tipo fermento.

Fermentų reakcijos:

  1. Oksidavimas ir sumažinimas.

Fermentai, dalyvaujantys šiose reakcijose, vadinami oksidoreduktazais. Pavyzdžiui, galime prisiminti, kaip alkoholio dehidrogenazės paverčia pirminius alkoholius aldehidu.

Fermentai, kurie sukelia šias reakcijas, vadinami transferazėmis. Jie turi galimybę perkelti funkcines grupes iš vienos molekulės į kitą. Tai yra atvejis, pavyzdžiui, kai alanino aminotransferazė perneša alfa-amino grupes tarp alanino ir aspartato. Be to, transferazai perkelia fosfato grupes tarp ATP ir kitų junginių, o disacharidai susidaro iš gliukozės liekanų.

Reakcijoje dalyvaujantys hidrolazai gali suskaidyti vienkartines jungtis, pridedant vandens elementus.

  1. Sukurkite arba ištrinkite dvigubą obligaciją.

Ši nehidrolizuojama reakcija atsiranda dalyvaujant liaasei.

  1. Funkcinių grupių izomerizavimas.

Daugelyje cheminių reakcijų funkcinės grupės padėtis priklauso nuo molekulės, tačiau pačią molekulę sudaro tas pats skaičius ir atomų tipai, kurie buvo prieš reakcijos pradžią. Kitaip tariant, substratas ir reakcijos produktas yra izomerai. Šis transformacijos būdas yra galimas veikiant izomerazės fermentams.

  1. Vieno jungimosi formavimas su vandens elemento pašalinimu.

Hidrolazės sunaikina jungtį, pridedant vandens prie molekulės. Lyasės atlieka atvirkštinę reakciją, pašalindamos vandens dalį iš funkcinių grupių. Taigi, sukurkite paprastą ryšį.

Kaip jie veikia kūne?

Fermentai pagreitina beveik visas chemines reakcijas, vykstančias ląstelėse. Jie gyvybiškai svarbūs žmonėms, palengvina virškinimą ir pagreitina medžiagų apykaitą.

Kai kurios iš šių medžiagų padeda pertraukti per didelius molekulius į mažesnius "gabalus", kuriuos kūnas gali virškinti. Kiti susiejami su mažesnėmis molekulėmis. Tačiau fermentai, moksliniu požiūriu, yra labai selektyvūs. Tai reiškia, kad kiekviena iš šių medžiagų gali paspartinti specifinę reakciją. Molekulės, kurių fermentai "dirba", yra vadinami substratais. Pagrindai, savo ruožtu, sukuria ryšį su fermento dalimi, vadinama aktyviu centru.

Egzistuoja du principai, paaiškinantys fermentų ir substratų sąveikos specifiškumą. Pagal vadinamąjį raktų užrakto modelį aktyvus fermento centras užima griežtai apibrėžtą konfigūraciją. Remiantis kitu modeliu, abu reakcijos dalyviai, aktyvus centras ir substratas, keičia savo formas, kad prisijungtų.

Nepriklausomai nuo sąveikos principo, rezultatas visada yra tas pats - fermento poveikis vyksta daug kartų greičiau. Dėl šios sąveikos gimsta naujos molekulės, kurios vėliau yra atskirtos nuo fermento. Ir medžiaga-katalizatorius toliau atlieka savo darbą, bet dalyvauja ir kitų dalelių.

Hiperaktyvumas ir hipoaktyvumas

Yra atvejų, kai fermentai savo funkcijas vykdo netinkamai. Per didelis aktyvumas sukelia pernelyg didelį reakcijos produkto susidarymą ir substrato trūkumą. Dėl to pablogėja sveikatos būklė ir sunkios ligos. Fermento hiperaktyvumo priežastys gali būti tiek genetinis sutrikimas, tiek vitaminų ar mikroelementų perteklius, naudojami reakcijoje.

Fermentų hipoaktyvumas netgi gali sukelti mirtį, kai, pavyzdžiui, fermentai nepašalina toksinų iš organizmo arba atsiranda ATP trūkumas. Šios būklės priežastys taip pat gali būti mutavus genai arba, priešingai, hipovitaminozė ir kitų maistinių medžiagų trūkumas. Be to, žemesnė kūno temperatūra panašiai sulėtina fermentų veikimą.

Katalizatorius ir ne tik

Šiandien dažnai galite girdėti apie fermentų naudą. Bet kokios yra šios medžiagos, nuo kurių priklauso mūsų organizmas?

Fermatai yra biologinės molekulės, kurių gyvavimo ciklas nenustatomas pagal gimimo ir mirties sistemą. Jie tiesiog dirba organizme, kol jie ištirps. Paprastai tai įvyksta veikiant kitiems fermentams.

Biocheminių reakcijų proceso metu jie netapo galutinio produkto dalimi. Kai reakcija pasibaigia, fermentas palieka substratą. Po to medžiaga yra pasirengusi sugrįžti į darbą, bet į kitą molekulę. Ir taip jis tęsiasi tol, kol reikia kūno.

Fermentų unikalumas yra tai, kad kiekvienas iš jų atlieka tik vieną jam priskirtą funkciją. Biologinė reakcija įvyksta tik tuomet, kai fermentas randa tinkamą substratą. Šią sąveiką galima palyginti su rakto ir užrakto veikimo principu - tik teisingai pasirinkti elementai galės "dirbti kartu". Kitas bruožas: jie gali veikti esant žemai temperatūrai ir vidutiniam pH lygiui, o katalizatoriai yra stabilesni nei bet kurių kitų cheminių medžiagų.

Fermentai kaip katalizatoriai pagreitina medžiagų apykaitos procesus ir kitas reakcijas.

Paprastai šie procesai susideda iš tam tikrų etapų, kurių kiekvienas reikalauja tam tikro fermento. Be to, konversijos ar pagreičio ciklas negali būti užbaigtas.

Galbūt labiausiai žinoma iš visų fermentų funkcijų yra katalizatoriaus vaidmuo. Tai reiškia, kad fermentai sujungia chemines medžiagas taip, kad sumažėtų energijos sąnaudos, reikalingos greitesniam produktų formavimui. Be šių medžiagų cheminės reakcijos būtų šimtus kartų lėtesnės. Tačiau fermento gebėjimai nėra išnaudojami. Visuose gyvuose organizmuose yra energijos, kuri jiems reikalinga, ir toliau gyventi. Adenozino trifosfatas arba ATP yra natūralus įkrautas akumuliatorius, kuris tiekia ląsteles energija. Tačiau ATP funkcionavimas neįmanomas be fermentų. Pagrindinis fermentas, kuris gamina ATP, yra sintazė. Kiekvienai gliukozės molekulei, transformuojamai į energiją, sintazė gamina apie 32-34 ATP molekules.

Be to, medicinoje aktyviai naudojami fermentai (lipazė, amilazė, proteazė). Visų pirma, jie yra fermentinių preparatų, tokių kaip Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, naudojami gydyti virškinimą, sudedamoji dalis. Tačiau kai kurie fermentai taip pat gali paveikti kraujotaką (ištirpinti kraujo krešulius), paspartinti gleivinių žaizdų gijimą. Ir net priešvėžiniai terapijos metu taip pat naudoja fermentus.

Fermentų aktyvumą nustatantys veiksniai

Kadangi fermentas gali paspartinti reakciją daug kartų, jo aktyvumą lemia vadinamoji apsisukimų skaičius. Ši sąvoka reiškia substrato molekulių (reagentų) skaičių, kad 1 fermento molekulė gali pasireikšti per 1 minutę. Tačiau yra keletas veiksnių, lemiančių reakcijos greitį:

Padidėjus substrato koncentracijai, reakcija pagreitėja. Kuo daugiau veikliosios medžiagos molekulių, tuo greičiau reakcija vyksta, nes dalyvauja aktyvesni centrai. Tačiau pagreitis galimas tik tol, kol bus aktyvuojamos visos fermentų molekulės. Po to, net padidinus substrato koncentraciją, reakcija nebus pagreitinta.

Paprastai temperatūros padidėjimas sukelia greitesnes reakcijas. Ši taisyklė veikia daugeliui fermentinių reakcijų, tačiau tik tol, kol temperatūra pakils virš 40 laipsnių Celsijaus. Po šio žymens reakcijos greitis, priešingai, pradeda smarkiai mažėti. Jei temperatūra nukrenta žemiau kritinio taško, fermentinių reakcijų greitis vėl pakils. Jei temperatūra toliau didėja, kovalentinės jungtys yra sugadintos, o fermento katalizinis aktyvumas yra prarastas amžinai.

Fermentinių reakcijų greičiui taip pat turi įtakos pH. Kiekvienam fermentui yra optimalus rūgštingumo lygis, kurio metu reakcija vyksta tinkamiau. PH pokyčiai įtakoja fermento aktyvumą, taigi ir reakcijos greitį. Jei pokyčiai yra per dideli, substratas praranda gebėjimą susieti su aktyvia šerdimi, o fermentas nebegali katalizuoti reakcijos. Atsižvelgiant į reikiamą pH lygį, fermento aktyvumas taip pat atkuriamas.

Fermentai virškinimui

Fermentai, esantys žmogaus organizme, gali būti suskirstyti į dvi grupes:

Metabolinis "darbas" neutralizuoja toksines medžiagas, taip pat prisideda prie energijos ir baltymų. Ir, žinoma, pagreitink biocheminius procesus organizme.

Už virškinimą atsakinga yra aišku iš pavadinimo. Bet čia taip pat veikia selektyvumo principas: tam tikros rūšies fermentas veikia tik vieną maisto rūšį. Todėl, norint pagerinti virškinimą, galite pasinaudoti šiek tiek apgaulės. Jei kūnas nieko nesivelia iš maisto, reikia papildyti dietą produktu, kurio sudėtyje yra fermento, kuris gali suskaidyti sunkiai virškinamas maistas.

Maisto fermentai yra katalizatoriai, sugadinantys maistą į padėtį, kurioje organizmas sugeba iš jų maistines medžiagas. Virškinimo fermentai yra kelių tipų. Žmogaus kūne įvairios fermentų rūšys yra skirtingose ​​virškinamojo trakto dalyse.

Šiame etape maistą veikia alfa-amilazė. Jis sulaužo angliavandenius, krakmolą ir bulvių, vaisių, daržovių ir kitų maisto produktų gliukozę.

Čia pepsinas skaldo baltymus peptidams, o želatinazė - želatina ir kolagenas, esantis mėsoje.

Šiame etape "darbas":

  • tripsinas yra atsakingas už baltymų skilimą;
  • alfa chimotripsinas - padeda baltymams įsisavinti;
  • elastase - suskaidyti kai kurių rūšių baltymus;
  • nukleazės - padeda nukleisti nukleino rūgštis;
  • steapsinas - skatina riebalinių maisto produktų įsisavinimą;
  • amilazė - yra atsakinga už krakmolo įsisavinimą;
  • lipazė - skaido riebalus (lipidus), esančius pieno produktuose, riešutuose, aliejuje ir mėsoje.

Per maistą dalelės "prideda":

  • peptidazės - peptido junginiai suskaido iki amino rūgščių lygio;
  • Sakrazė - padeda suardyti sudėtingus cukrus ir krakmolas;
  • maltazė - skaido disacharidus į monosacharidų būklę (salyklo cukrus);
  • laktazė - skaido laktozę (pieno produktuose esančią gliukozę);
  • lipazė - skatina trigliceridų, riebalų rūgščių įsisavinimą;
  • Erepsinas - paveikia baltymus;
  • isomaltazė - "dirba" su maltoze ir izomaltoze.

Čia fermentų funkcijos yra:

  • E. coli - yra atsakingas už laktozės virškinimą;
  • lactobacilli - veikia laktozę ir kai kuriuos kitus angliavandenius.

Be šių fermentų, taip pat yra:

  • diastasis - virškina daržovių krakmolą;
  • invertase - suskaido sacharozę (stalo cukrus);
  • gliukoamilazė - paverčia krakmolu į gliukozę;
  • Alfa-galaktozidazė - skatina pupelių, sėklų, sojų produktų, šakniavaisių ir lapuočių virškinimą;
  • Bromelainas, fermentas, gautas iš ananasų, padeda suskaidyti įvairių rūšių baltymus, veiksmingas esant skirtingiems rūgštingumo lygiams, turi priešuždegimines savybes;
  • Papainas, fermentas, išskirtas iš žalios papajos, padeda suskaidyti mažus ir didelius baltymus ir yra veiksmingas daugelyje substratų ir rūgštingumo.
  • celiulazė - skaido celiuliozę, augalų pluoštą (nerandama žmogaus kūne);
  • endoproteazė - skaldo peptidines ryšius;
  • Galvijų tulžies ekstraktas - gyvūninės kilmės fermentas, stimuliuoja žarnyno judrumą;
  • Pankreatinas - gyvūninės kilmės fermentas, pagreitina riebalų ir baltymų virškinimą;
  • Pancrelipazė - gyvūno fermentas, skatinantis baltymų, angliavandenių ir lipidų absorbciją;
  • pektinazė - skaido polisacharidus, esančius vaisiuose;
  • fitazė - skatina fitino rūgšties, kalcio, cinko, vario, mangano ir kitų mineralų absorbciją;
  • ksilanazė - iš grūdų išskiria gliukozę.

Produktų katalizatoriai

Fermatai yra labai svarbūs sveikatai, nes jie padeda organizmui suskaidyti maisto komponentus prie būklės, tinkamos maistinių medžiagų naudojimui. Žarnynas ir kasa gamina daugybę fermentų. Be to, kai kuriuose maisto produktuose taip pat yra daugelio jų naudingų medžiagų, kurios skatina virškinimą.

Rauginti maisto produktai yra beveik idealus naudingų bakterijų, reikalingų tinkamam virškinimui, šaltinis. Ir nors vaistinės probiotikai "dirba" tik viršutinėje virškinimo sistemos dalyje ir dažnai nepasiekia žarnų, fermentų produktų poveikis jaučiamas visame virškinimo trakte.

Pavyzdžiui, abrikosuose yra naudingų fermentų, įskaitant invertazę, mišinys, kuris yra atsakingas už gliukozės skilimą ir prisideda prie greito energijos išsiskyrimo.

Avokados gali būti natūralus lipazolio šaltinis (kuris padeda greičiau lipidų virškinimą). Kūne ši medžiaga gamina kasą. Tačiau norint, kad šis kūnas taptų lengvesnis, galite palinkėti, pavyzdžiui, su avokadų salotomis - skanu ir sveika.

Be to, kad bananai yra turbūt labiausiai žinomas kalio šaltinis, jis taip pat tiekia amilazę ir maltozę į kūną. Amilazę taip pat randa duonos, bulvių, grūdų. Maltase prisideda prie maltozės, vadinamo salyklo cukraus, skaidymo, kuris daugybėje yra alaus ir kukurūzų sirupo, suskaidymas.

Kitas egzotinis vaisius - ananasai turi visą fermentų komplektą, įskaitant bromelainą. Ir jis, pagal kai kuriuos tyrimus, taip pat turi priešvėžines ir priešuždegimines savybes.

Ekstremofilai ir pramonė

Extremofilai yra medžiagos, kurios gali išlaikyti pragyvenimo šaltinius ekstremaliomis sąlygomis.

Gyvieji organizmai, taip pat fermentai, leidžiantys jiems funkcionuoti, buvo rasta geizeriuose, kur temperatūra yra arti virimo temperatūros, giliai leduose ir ekstremalaus druskingumo sąlygomis (JAV mirties slėnis). Be to, mokslininkai nustatė fermentus, kurių pH lygis, kaip paaiškėjo, taip pat nėra esminis veiksmingo darbo reikalavimas. Mokslininkai ypač domina ekstremofiliniais fermentais, kurie gali būti plačiai naudojami pramonėje. Nors šiandien fermentai jau yra naudoję pramonę kaip biologiškai ir aplinką tausojančią medžiagą. Naudojant fermentus, naudojamus maisto pramonėje, kosmetologiją, buitines chemines medžiagas.

Be to, fermentų "paslaugos" tokiais atvejais yra pigesnės nei sintetiniai analogai. Be to, natūralios medžiagos yra biologiškai skaidomos, todėl jų naudojimas saugus aplinkai. Gamtoje yra mikroorganizmų, kurie gali suskaidyti fermentus į atskiras amino rūgštis, kurios tampa naujos biologinės grandinės komponentais. Bet tai, kaip sakoma, yra visiškai kita istorija.

Apie virškinimo fermentus, jų rūšis ir funkcijas

Virškinimo fermentai yra baltymingos medžiagos, gaminamos virškinimo trakte. Jie suteikia maisto virškinimo procesą ir skatina jo įsisavinimą.

Fermentų funkcijos

Pagrindinė virškinamojo fermento funkcija yra sudėtingų medžiagų skilimas į paprastesnius, kurie lengvai įsisavinami žmogaus žarnyne.

Baltymų molekulių veikimas yra nukreiptas į šias medžiagų grupes:

  • baltymai ir peptidai;
  • oligo- ir polisacharidai;
  • riebalai, lipidai;
  • nukleotidai.

Fermentų rūšys

  1. Pepsinas. Fermentas yra medžiaga, pagaminta skrandyje. Jis paveikia maisto sudėtyje esančias baltymų molekules, suskaidančias jas į elementinius komponentus - amino rūgštis.
  2. Trypsinas ir chimotripsinas. Šios medžiagos priskiriamos Kasos fermentų grupei, kurią gamina kasa ir kurie yra pristatomi į dvylikapirštę žarną. Čia jie taip pat veikia baltymų molekules.
  3. Amilazė. Fermentas reiškia medžiagas, kurios išsklaido cukrų (angliavandenius). Amilazė gaminama burnos ertmėje ir plonojoje žarnoje. Ji skaldo vieną iš pagrindinių polisacharidų - krakmolo. Rezultatas yra nedidelis angliavandenių - maltozė.
  4. Maltase Fermentas taip pat veikia angliavandenius. Jo specifinis substratas yra maltozė. Jis suskaidomas į 2 gliukozės molekules, kurios absorbuojamos žarnyno sienelėje.
  5. Saharazas. Baltymai veikia kito bendro disacharido, sacharozės, kuri randama bet kokiame didelio angliavandenių maisto produktuose. Angliavandeniai suskaido į fruktozę ir gliukozę, lengvai absorbuojamą organizme.
  6. Laktazė. Konkretus fermentas, kuris veikia angliavandenius iš pieno, yra laktozė. Kai jis skaidosi, gaunami kiti produktai - gliukozė ir galaktozė.
  7. Nukleazės. Šios grupės fermentai veikia maisto produktus esančias nukleino rūgštis - DNR ir RNR. Po jų poveikio medžiagos išskirstomos į atskirus komponentus - nukleotidus.
  8. Nukleotidazė. Antroji fermentų grupė, veikianti nukleino rūgštis, vadinama nukleotidase. Jie skaldo nukleotidus, gamindami mažesnes sudedamąsias dalis - nukleozidus.
  9. Karboksipeptidazė. Fermentas veikia mažas baltymų molekules - peptidus. Dėl šio proceso gaunamos atskiros amino rūgštys.
  10. Lipazė. Medžiaga suskaido riebalus ir lipidus, patenkančius virškinimo sistemoje. Tuo pačiu metu formuojamos jų sudedamosios dalys - alkoholis, glicerinas ir riebalų rūgštys.

Virškinimo fermentų trūkumas

Nepakankama virškinimo fermentų gamyba yra rimta problema, dėl kurios reikia medicininės intervencijos. Su nedideliu kiekiu endogeninių fermentų maistas paprastai negali būti virškinamas žmogaus žarnyne.

Jei medžiagos nėra virškinamos, jos negali absorbuotis žarnyne. Virškinimo sistema gali įsisavinti tik nedidelius organinių molekulių fragmentus. Dideli komponentai, sudaryti maistą, negali būti naudingi asmeniui. Dėl to organizmas gali sukurti tam tikrų medžiagų trūkumą.

Nesant angliavandenių ar riebalų, kūnas praranda "kuro" energingumui. Baltymų stygius atimti žmogaus kūną statybine medžiaga, kuri yra amino rūgštys. Be to, virškinimo pažeidimas veda prie išmatų pobūdžio pasikeitimo, kuris gali neigiamai paveikti žarnyno peristaltiką.

Priežastys

  • uždegiminiai procesai žarnyne ir skrandyje;
  • valgymo sutrikimai (perdozavimas, nepakankamas terminis gydymas);
  • medžiagų apykaitos ligos;
  • pankreatitas ir kitos kasos ligos;
  • žala kepenims ir tulžies pūslelėms;
  • įgimtus fermentų sistemos sutrikimus;
  • pooperacinis poveikis (fermentų trūkumas dėl virškinimo sistemos dalies pašalinimo);
  • vaistų poveikis skrandžiui ir žarnoms;
  • nėštumas;
  • disbakteriozė.

Simptomai

  • sunkumas ar skausmas pilve;
  • meteorizmas, pilvo pūtimas;
  • pykinimas ir vėmimas;
  • pūslės pilvo pojūtis;
  • viduriavimas, keičiantis išmatų pobūdį;
  • rėmuo;
  • rauginti

Ilgalaikis virškinamojo nepakankamumo išsaugojimas yra kartu su bendrų simptomų atsiradimu, susijusių su mažesniu maistinių medžiagų į organizmą vartojimu. Ši grupė apima šias klinikines apraiškas:

  • bendras silpnumas;
  • darbingumo sumažėjimas;
  • galvos skausmas;
  • miego sutrikimai;
  • dirglumas;
  • sunkiais atvejais - anemijos simptomai dėl nepakankamo geležies absorbcijos.

Pertekliniai virškinimo fermentai

Virškinimo fermentų perteklius dažniausiai pasireiškia liga, tokia kaip pankreatitas. Sąlyga yra susijusi su šių medžiagų hiperprodukcija kasos ląstelėmis ir jų ekskrecijos į žarnyną pažeidimu. Dėl to dėl enzimų veikimo susidaro aktyvus uždegimas organo audinyje.

Pankreatito požymiai gali būti:

  • stiprus pilvo skausmas;
  • pykinimas;
  • patinimas;
  • pirmininko prigimties pažeidimas.

Dažnai susidaro bendras paciento būklės pablogėjimas. Atsiranda bendrasis silpnumas, dirglumas, sumažėja kūno svoris, sutrikęs įprastas miegas.

Kaip nustatyti sutrikimus virškinamojo fermento sintezei?

  1. Išmatų tyrimas. Nesuvartotų maisto likučių nustatymas išmatose rodo žarnyno fermentinės sistemos pažeidimą. Atsižvelgiant į pokyčių pobūdį, galima daryti prielaidą, kad trūksta fermentų.
  2. Kraujo biocheminė analizė. Tyrimas leidžia įvertinti paciento metabolizmo būklę, kuri tiesiogiai priklauso nuo virškinimo veiklos.
  3. Skrandžio sulčių tyrimas. Šis metodas leidžia įvertinti fermentų kiekį skrandžio ertmėje, kuris rodo virškinimo aktyvumą.
  4. Kasos fermentų tyrimas. Analizė leidžia išsamiai ištirti slapto organo dydį, todėl galite nustatyti pažeidimų priežastį.
  5. Genetiniai tyrimai. Kai kurios fermentopatijos gali būti paveldimos. Jie diagnozuojami analizuojant žmogaus DNR, kuriame nustatomi konkrečiai ligai būdingi genai.

Pagrindiniai fermentų sutrikimų gydymo principai

Chirurginių fermentų gamyba yra medicininės pagalbos priežastis. Po išsamaus tyrimo gydytojas nustatys sutrikimo atsiradimo priežastį ir nustatys tinkamą gydymą. Nerekomenduojama kovoti su patologija savarankiškai.

Svarbi gydymo sudedamoji dalis yra tinkama mityba. Pacientui skiriama tinkama dieta, kuria siekiama palengvinti maisto virškinimą. Būtina išvengti persivalgymo, nes tai provokuoja žarnyno sutrikimus. Pacientams skiriama vaistų terapija, įskaitant pakaitinį gydymą fermentais.

Konkrečias priemones ir jų dozes pasirenka gydytojas.

ENZYME

ENZYMES - organinės baltyminės medžiagos, kurios sintezuojamos ląstelėse ir daug kartų pagreitina jose vykstančias reakcijas be cheminių transformacijų. Medžiagos, turinčios panašų poveikį, egzistuoja negyvame gamtoje ir vadinamos katalizatoriumi. Fermentai (iš lotynų. Fermentum - fermentacija, fermentas) kartais vadinami enzimais (iš graikų. En - viduje, zymių fermentas). Visose gyvosiose ląstelėse yra labai daug fermentų, kurių katalizinis aktyvumas lemia ląstelių funkcionavimą. Praktiškai kiekvienoje iš daugybės skirtingų reakcijų, vykstančių ląstele, reikia dalyvauti konkrečiame fermente. Fermentų cheminių savybių ir jų katalizuojamų reakcijų tyrimas atliekamas specialia, labai svarbia biochemijos sritimi - enzimologija.

Daugelis fermentų yra laisvos būklės ląstelėse, jie tiesiog ištirpsta citoplazmoje; kiti yra susiję su sudėtingomis, labai organizuotomis struktūromis. Yra fermentų, kurie paprastai yra už kameros ribų; Taigi, fermentai, katalizuojantys krakmolo suskaidymą ir baltymus, išskiriami kasa į žarnyną. Jie išskiria fermentus ir daug mikroorganizmų.

Pirmieji duomenys apie fermentus buvo gauti fermentacijos ir virškinimo procesų tyrimuose. L. Pasteur labai prisidėjo prie fermentacijos tyrimo, tačiau jis tikėjo, kad tik gyvos ląstelės gali atlikti atitinkamas reakcijas. XX a. Pradžioje E. Buchner parodė, kad sacharozės fermentaciją su anglies dioksido ir etilo alkoholio susidarymu gali katalizuoti be mielių ekstraktas, kuriame nėra ląstelių. Šis svarbus atradimas paskatino ląstelių fermentų izoliaciją ir tyrimą. 1926 m. Kornelio universiteto J.Sumneris (JAV) išskyrė ureazę; tai buvo pirmas fermentas, gautas beveik gryna forma. Nuo to laiko buvo aptiktos ir išskirtos daugiau kaip 700 fermentų, tačiau gyvuose organizmuose jų yra daugiau. Identifikavimas, išskyrimas ir atskirų fermentų savybių tyrimas yra šiuolaikinės enzimologijos pagrindas.

Energejai, dalyvaujantys pagrindiniuose energijos transformavimo procesuose, pvz., Cukrų suskaidymui, didelės energijos adenozintrifosfato (ATP) susidarymui ir hidrolizei, yra visų rūšių gyvūnai, augalai ir bakterijos. Tačiau yra fermentų, kurie susidaro tik tam tikrų organizmų audiniuose. Taigi fermentai, dalyvaujantys celiuliozės sintezėje, yra augalų, bet ne gyvūnų ląstelėse. Taigi svarbu atskirti "universaliuosius" fermentus ir fermentus, kurie būdingi tam tikrų tipų ląstelėms. Apskritai, kuo daugiau ląstelių yra specializuotos, tuo didesnė tikimybė, kad bus sintezės fermentų rinkinys, reikalingas specifinei ląstelių funkcijai atlikti.

Fermatai kaip baltymai.

Visi fermentai yra baltymai, paprasti arba sudėtingi (ty jie kartu su baltymų komponentu yra ne baltymų dalis).

Fermentai yra didelės molekulės, jų molekulinės masės yra nuo 10 000 iki daugiau nei 1 000 000 daltonų (taip). Palyginimui mes nurodome molą. žinomų medžiagų masės: gliukozė - 180, anglies dioksidas - 44, amino rūgštys - nuo 75 iki 204 Da. Fermentai, kurie katalizuoja tas pačias chemines reakcijas, tačiau išskiriami iš skirtingų tipų ląstelių, skiriasi savybėmis ir sudėtimi, tačiau paprastai turi tam tikrą struktūros panašumą.

Funkcijų fermentų struktūros ypatybės, būtinos jų veikimui, lengvai prarandamos. Taigi, kaitinant, baltyminė grandinė pertvarkoma kartu su katalizinio aktyvumo praradimu. Šarminės arba rūgščiosios tirpalo savybės taip pat yra svarbios. Dauguma fermentų geriausiai veikia tirpaluose, kurių pH yra artimas 7, kai H + ir OH - jonų koncentracija yra maždaug vienoda. Taip yra dėl to, kad baltymų molekulių struktūra ir, atitinkamai, fermentų aktyvumas labai priklauso nuo vandenilio jonų koncentracijos terpėje.

Ne visi baltymai, esantys gyvuose organizmuose, yra fermentai. Taigi, struktūriniai baltymai, daug specifinių kraujo baltymų, baltymų hormonai ir tt atlieka skirtingą funkciją.

Kofermentai ir substratai.

Daugelis didelės molekulinės masės fermentų pasižymi katalitiniu aktyvumu tik esant specifinėms mažo molekulinio svorio medžiagoms, vadinamoms kofermentais (arba kofaktoriais). Kofermentų vaidmenį atlieka dauguma vitaminų ir daugelio mineralų; todėl juos reikia valgyti maistu. Pavyzdžiui, vitaminai PP (nikotino rūgštis arba niacinas) ir riboflavinas yra dehidrogenazių veikimui būtinų kofermentų dalis. Cinkas yra kofermentinė karboanhidrazė, fermentas, kuris katalizuoja anglies dioksido išsiskyrimą iš kraujo, kuris pašalinamas iš kūno ir išsiurbtas oras. Geležis ir varis yra kvėpavimo fermento citochromo oksidazės komponentai.

Cheminė medžiaga, transformuojanti fermentą, vadinama substratu. Substratas prisijungia prie fermento, kuris pagreitina tam tikrų cheminių jungčių suskaidymą molekulėje ir kitų kūrimą; gautas produktas yra atskirtas nuo fermento. Šis procesas yra toks:

Produktas taip pat gali būti laikomas substratu, nes visos fermentinės reakcijos tam tikru mastu yra grįžtamos. Tačiau paprastai balansas nukreipiamas produkto formavimui, o atvirkštinė reakcija gali būti sunku išspręsti.

Fermentų veikimo mechanizmas.

Fermento reakcijos greitis priklauso nuo substrato koncentracijos [S] ir esamo fermento kiekio. Šios vertės nustato, kiek fermento molekulių derės su substratu, o šio fermento katalizuojamos reakcijos greitis priklauso nuo fermento-substrato komplekso turinio. Daugumoje biocheminių organizmų susidomėjimo situacijų fermento koncentracija yra labai maža, o substratas yra perteklinis. Be to, biochemistai tiria procesus, kurie pasiekė stacionarią būseną, kurioje fermento ir substrato komplekso susidarymas yra subalansuotas dėl jo transformacijos į produktą. Esant tokioms sąlygoms, substrato fermentinio transformavimo grete (v) priklausomybė nuo jo koncentracijos [S] yra aprašyta Michaelio-Menteno lygtimi:

kur yra KM Ar nuolatinė Michaelio fermento veikla apibūdinama, V yra didžiausia reakcijos sparta esant tam tikrai bendro fermento koncentracijai. Iš šios lygties matyti, kad esant mažam [S], reakcijos greitis didėja proporcingai substrato koncentracijai. Tačiau, kai pakankamai didelis pastarųjų padidėjimas, šis proporcingumas išnyksta: reakcijos greitis nustoja priklausyti nuo [S] - prisotinimas įvyksta, kai visas fermento molekules užima substratas.

Visų detalių fermentų veikimo mechanizmų išsiaiškinimas yra ateities reikalas, tačiau kai kurie jų svarbūs bruožai jau yra nustatyti. Kiekvienas fermentas turi vieną ar kelias aktyvias vietas, su kuriomis substratas susieja. Šie centrai yra labai specifiniai, t. Y. "Atpažįsta" tik "savo" substratą ar glaudžiai susijusius junginius. Aktyvų centrą sudaro specialios cheminės grupės fermento molekulėje, kurios tam tikru būdu orientuotos viena į kitą. Tokių nesunkių fermentinių aktyvumų praradimas yra susijęs būtent su šių grupių abipusio orientavimo pasikeitimu. Substrato, susieto su fermentu, molekulė pasikeičia, dėl ko viena suskaido ir susidaro kitos cheminės jungtys. Kad šis procesas vyktų, reikia energijos; Enzimo vaidmuo yra sumažinti energijos barjerą, kurį reikia pašalinti substratui, kad taptų produktu. Kaip tiksliai toks sumažinimas yra užtikrintas, nėra visiškai nustatytas.

Fermentų reakcijos ir energija.

Energijos išsiskyrimas maistinių medžiagų metabolizme, pavyzdžiui, šešių anglies cukraus gliukozės oksidacija su anglies dioksido ir vandens susidarymu, atsiranda dėl nuoseklių koordinuojamų fermentinių reakcijų. Gyvūnų ląstelėse gliukozės pavertimas piruvine rūgštimi (piruvatu) arba pieno rūgštimi (laktatu) yra 10 skirtingų fermentų. Šis procesas vadinamas glikolida. Pirmoji reakcija, gliukozės fosforilinimas, reikalauja dalyvauti ATP. Kiekvieno gliokozės dviejų molekulių piruvo rūgšties molekulės konversiją, dvi molekulės ATP yra vartojami, bet ne tarpinių stadijų adenozino difosfato (ADA) 4 molekulės ATP yra suformuota taip, kad visas procesas suteikia 2 molekules ATP.

Be to, piruvinės rūgštis oksiduojama iki anglies dioksido ir vandens, dalyvaujant fermentams, susijusiems su mitochondrijomis. Šie transformacijos sudaro ciklo, vadinamo trikarboksirūgšties ciklu, arba citrinos rūgšties ciklu. Taip pat žiūrėkite METABOLISM.

Vienos medžiagos oksidacija visada susijusi su kito restauravimu: pirmasis atmeta vandenilio atomą, o antrasis - jo. Šie dehidrogenazės procesai katalizuoja vandenilio atomų perkėlimą iš substratų į kofermentus. Į trikarboksirūgšties ciklo viena iš specifinių dehidrogenazių oksiduoti substratų sudaro sumažintą kofermento forma (nikotinamiddinukleotida, sutrumpintai NAD) ir kiti oksiduoti sumažintą kofermento (NADCHN) atstato kitus kvėpavimo takų fermentų, įskaitant citochromams (geležies hemoproteins), kurioje geležies atomas yra pakaitomis oksiduota, tada sumažinama. Galų gale sumažėjusi citochromo oksidazės forma, viena iš pagrindinių geležies turinčių fermentų, oksiduojama deguonimi įkvėpus į kūną įkvepiamu oru. Kai sudeginamas cukrus (oksiduojamas deguonimi ore), jo sudedamieji anglies atomai tiesiogiai sąveikauja su deguonimi, kad susidarytų anglies dioksidas. Skirtingai degimą iš kūno tinkamą deguonies cukraus oksidacijos oksiduoja geležies citochromo, bet galiausiai jos oksidacijos potencialas naudojamas visiškai oksidacijos cukrų į daugiapakopės procesą, tarpininkaujant fermentų.

Tam tikruose oksidacijos etapuose maiste esanti energija išsiskiria mažomis dalimis ir gali būti laikoma ATP fosfato jungtyje. Šiame procese dalyvauja puikūs fermentai, kurie sujungia oksidacines reakcijas (duodančią energiją) ATP formavimosi reakcijomis (saugo energiją). Šis konjugacijos procesas vadinamas oksidaciniu fosforiliavimu. Jei nebūtų konjuguotų fermentinių reakcijų, gyvenimas mums žinomose formose būtų neįmanomas.

Fermentai atlieka daugybę kitų funkcijų. Jie katalizuoja įvairias sintezės reakcijas, įskaitant audinių baltymų, riebalų ir angliavandenių susidarymą. Sudėtingų organizmų sudėtyje esančių labai daug įvairių cheminių junginių sintezėje naudojamos visos fermentų sistemos. Tam reikia energijos, ir visais atvejais jo šaltinis yra fosforilinti junginiai, tokie kaip ATP.

Fermentai ir virškinimas.

Fermentai yra esminiai virškinimo proceso dalyviai. Tik mažos molekulinės masės junginiai gali praeiti pro žarnų sieną ir patekti į kraują, taigi maisto komponentai turi būti iš anksto padalyti į mažas molekules. Tai vyksta fermentinės baltymų hidrolizės (skilimo) metu į aminorūgštis, krakmolo į cukrų, riebalų ir riebalų rūgščių bei glicerino. Baltymų hidrolizę katalizuoja fermentas pepsinas, kuris yra skrandyje. Kai kurie labai veiksmingi virškinimo fermentai išskiria kasą į žarnyną. Tai yra tripsinas ir chimotripsinas, kurie hidrolizuoja baltymus; lipazės skilimo riebalai; amilazė, katalizuojanti krakmolo skaidymą. Pepsinas, tripsinas ir chimotripsinas yra išskiriami neaktyviai kaip vadinamoji. zymogenov (pro-enzimai), ir tampa aktyvus tik skrandyje ir žarnyne. Tai paaiškina, kodėl šie fermentai nesunaikina kasos ląstelių ir skrandžio. Skrandžio ir žarnų sienelės saugo nuo virškinimo fermentų ir gleivių sluoksnio. Kai kurie svarbūs virškinimo fermentai išsiskiria iš smulkiųjų žarnų ląstelių.

Dauguma augaliniuose maisto produktuose saugomų energijos, pvz., Žolės ar šieno, koncentruojamos į celiuliozės fermentą. Žolėdžių organizme šis fermentas nėra sintezuotas, o atrajotojai, tokie kaip galvijai ir avys, gali valgyti maistą, turintį celiuliozę, tik todėl, kad celiulazę gamina mikroorganizmai, užkrėsti pirmąją skrandžio dalį - randą. Naudojant mikroorganizmus, maistas taip pat virškinamas termiatuose.

Fermentai naudojami maisto, farmacijos, chemijos ir tekstilės pramonėje. Pavyzdys yra augalų fermentas, gautas iš papajos ir naudojamas minkštinti mėsą. Fermentai taip pat pridedami prie skalbinių ploviklių.

Fermentai medicinoje ir žemės ūkyje.

Informuodami pagrindinį fermentų vaidmenį visuose ląstelių procesuose, jie plačiai naudojami medicinoje ir žemės ūkyje. Normalus bet kokio augalo ir gyvūnų kūno veikimas priklauso nuo veiksmingo fermentų veikimo. Daugelio toksiškų medžiagų (nuodų) veikimo pagrindas yra jų sugebėjimas slopinti fermentus; Tas pats poveikis turi daug narkotikų. Dažnai vaisto ar toksiškos medžiagos poveikį galima atsekti dėl jo selektyvios įtakos tam tikro fermento veikimui viso kūno ar tam tikro audinio. Pavyzdžiui, galingi organų fosfato insekticidai ir nervinės dujos, sukurtos kariniams tikslams, turi žalingą poveikį, blokuojant fermentų darbą, visų pirma cholinesterazę, kuri atlieka svarbų vaidmenį perduodant nervinius impulsus.

Siekiant geriau suprasti vaistų veikimo mechanizmą fermentų sistemose, naudinga apsvarstyti, kaip veikia kai kurie fermentų inhibitoriai. Daugelis inhibitorių prisijungia prie aktyvaus fermento centro - to paties, su kuriuo substratas sąveikauja. Tokiems inhibitoriams svarbiausi struktūriniai požymiai yra arti substrato struktūrinių savybių, o jeigu substratas ir inhibitorius yra reakcijos terpėje, tarp jų yra konkurencijos, susijusios su fermentu; be to, kuo didesnė substrato koncentracija, tuo sėkmingiau ji konkuruoja su inhibitoriumi. Kito tipo inhibitoriai sukelia konformacinius fermento molekulės pokyčius, kuriuose dalyvauja svarbios funkcinės grupės. Inhibitorių veikimo mechanizmo tyrimas padeda chemikams kurti naujus vaistus.

Skaityti Daugiau Apie Produktų Naudą

Kumquat: naudingos savybės, kas yra kumquat ir kaip jį valgyti?

Kaip valgyti kumquat?Naudingos "aukso oranžinės" savybėsSu šalto oro atsiradimu ir virusinių ligų augimu, žmogaus organizmui reikalingos maistinės medžiagos.

Skaityti Daugiau

Bitter Herbal Liqueur

Gana sunku klasifikuoti likerius, viena vertus, dėl jų įvairovės, kita vertus, dėl jų panašumo vieni su kitais.Bet kokiu atveju tai yra saldūs stiprūs alkoholiniai gėrimai, pagaminti naudojant cukrų (medaus), kvapiųjų medžiagų priedus, augalų ekstraktus ir distiliatus, vaisius ir vaisių sultis, taip pat grietinėlę, kiaušinius ir kitus vienodai egzotinius ingredientus.

Skaityti Daugiau

Jūs turėtumėte žinoti, kas propolis gydo: viskas apie jo naudą kūnui

Šiame straipsnyje noriu išsamiai papasakoti, koks bičių propolis yra, koks jis atrodo ir nuo ko jis pagamintas. Be to, pabandysiu paaiškinti, kaip ši medžiaga yra naudinga.

Skaityti Daugiau